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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水化合物子政治意识的缜密性和众多N-glycoproteins低表明水平面使用对N-glycosylation框架的定性分析的简述多的近义词的困难。在测试低丰度的N糖基化遮住血清质质或肽段时,这里面参杂多未遮住的血清质质肽断,这很简易将低丰度的糖基化遮住血清质质肽段的数据信号遮住。凝素亲和法是现在糖血清质质质组学中软件应用范围广泛的转移聚集办法。凝集素(lectin)有的是类糖搭配血清质质质,能专情识别图片相应特殊化框架的单糖或聚糖中某些的糖基队列而与之搭配,患者与糖链可逆反应非共价搭配,糖血清质质或糖肽被凝集素驯服后会,经常用某些的单糖能够竟争搭配凝集素将糖血清质质或糖肽过柱出来。 蛋清质由酶解后用凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,并且用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中割掉衔接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该外理倒致Asn氧碳原子量增添2.9890Da。最后的用高高画质LC-MS质谱仪查重脱糖后的肽段,用文献检索大数据表,填写脱糖后氧碳原子量与其说的理论氧碳原子量的转化还有糖基化修饰语肽段的队列,然后来选择该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点来选择此后,再用label-free的原因对其做出一定量分折。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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